Mga produkto

1.Among gitun-an ang mga epekto sa pagpugong sa isorhamnetin sa tyrosinase sa uhong pinaagi sa inhibition kinetics ug computational simulation.Ang Isorhamnetin balikbalik nga nagpugong sa tyrosinase sa usa ka mixed-type nga paagi sa Ki=0.235±0.013 mM.Ang mga pagsukod sa intrinsic ug 1-anilinonaphthalene-8-sulfonate (ANS) -binding fluorescence nagpakita nga ang isorhamnetin wala magpahinabog mahinungdanong kausaban sa tertiary nga istruktura sa tyrosinase.Aron makakuha og panabut sa proseso sa dili aktibo, ang mga kinetics gikalkula pinaagi sa mga pagsukod sa oras-interval ug padayon nga reaksyon sa substrate.Ang mga resulta nagpakita nga ang inactivation nga gipahinabo sa isorhamnetin usa ka first-order nga reaksyon nga adunay biphasic nga mga proseso.Aron makakuha og dugang nga panabut, among gi-simulate ang docking tali sa tyrosinase ug isorhamnetin.Nagmalampuson ang simulation (pagbugkos nga kusog alang sa Dock6.3: -32.58 kcal/mol, alang sa AutoDock4.2: -5.66 kcal/mol, ug alang sa Fred2.2: -48.86 kcal/mol), nagsugyot nga ang isorhamnetin makig-interact sa daghang residues, sama sa ingon HIS244 ug MET280.Kini nga estratehiya sa panagna nga interaksyon sa tyrosinase inubanan sa mga kinetics base sa flavanone compound mahimong mapamatud-an nga mapuslanon sa pag-screen alang sa potensyal nga natural nga tyrosinase inhibitors.

2.Acid unfolding pathway sa conalbumin (CA), usa ka monomeric glycoprotein gikan sa hen egg white, gisusi gamit ang layo ug duol-UV CD spectroscopy, intrinsic fluorescence emission, extrinsic fluorescence probe 1-anilino-8-napthalene sulfonate (ANS) ug dynamic light scattering (DLS).Naobserbahan namon ang mga pagbag-o nga nagsalig sa pH sa sekondarya ug tertiary nga istruktura sa CA.Kini adunay native-like α-helical secondary structure sa pH 4.0 apan loss structure sa pH 3.0.Ang CA naglungtad lamang isip pre-molten globule state ug molten globule state sa solusyon sa pH 4.0 ug pH 3.0, matag usa.Ang epekto sa pH sa conformation ug thermostability sa CA nagpunting sa pagbatok sa kainit niini sa neyutral nga pH.Ang mga resulta sa DLS nagpakita nga ang estado sa MG naglungtad ingon nga compact nga porma sa tubigon nga mga solusyon nga adunay hydrodynamic radii nga 4.7 nm.Ang pagpalong sa tryptophan fluorescence pinaagi sa acrylamide dugang nga nagpamatuod sa pagtipon sa usa ka intermediate nga estado, usa ka bahin nga wala mapilo, sa taliwala sa lumad ug wala mapilo nga mga estado.