Mga produkto

Ang kristal nga mga istruktura sa carboxypeptidase T (CpT) complexes nga adunay phenylalanine ug arginine substrate analogs - benzylsuccinic acid ug (2-guanidinoethylmercapto)succinic acid - gitino pinaagi sa molecular replacement method sa mga resolusyon nga 1.57 Å ug 1.62 Å aron maklaro ang lapad nga profile sa substrate. sa enzyme.Ang konserbatibo nga mga residu sa Leu211 ug Leu254 (naa usab sa parehong carboxypeptidase A ug carboxypeptidase B) gipakita nga mga determinant sa istruktura alang sa pag-ila sa mga hydrophobic substrates, samtang ang Asp263 alang sa pag-ila sa mga substrate nga positibo nga gikargahan.Ang mga mutasyon sa kini nga mga determinant nagbag-o sa profile sa substrate: ang variant sa CpT nga Leu211Gln nakakuha mga kabtangan nga sama sa carboxypeptidase B, ug ang variant sa CpT nga Asp263Asn ang pagkapili nga sama sa carboxypeptidase A.Ang Pro248-Asp258 loop nga nakig-uban sa Leu254 ug Tyr255 gipakita nga responsable sa pag-ila sa nahabilin nga C-terminal sa substrate.Ang paggapos sa substrate sa subsite sa S1 motultol ngadto sa ligand-dep endent shift niini nga loop, ug ang Leu254 side chain movement nag-aghat sa conformation rearrangement sa Glu277 residue nga mahinungdanon alang sa catalysis.Kini usa ka nobela nga panabut sa pagpili sa substrate sa metallocarboxypeptidases nga nagpakita sa kamahinungdanon sa mga interaksyon tali sa subsite sa S1 ug sa catalytic center.