Mga produkto

Ang γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) nagbungkag sa γ-glutamyl amide bond sa glutathione ug gibalhin ang gipagawas nga γ-glutamyl nga grupo ngadto sa tubig (hydrolysis) o acceptor amino acids (transpeptidation).Kini nga mga ubiquitous nga mga enzyme adunay hinungdan nga papel sa biosynthesis ug pagkadaot sa glutathione, ug sa xenobiotic detoxification.Dinhi among gitaho ang 3Å nga resolusyon nga kristal nga istruktura sa Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) ug ang komplikado niini nga adunay l-Glu.Ang mga istruktura sa X-ray nagpamatuod nga ang BlGT nahisakop sa N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily ug nagpadayag nga ang protina adunay usa ka bukas nga aktibong site cleft nga susama sa gitaho alang sa homologous nga enzyme gikan sa Bacillus subtilis, apan lahi sa naobserbahan sa tawo nga γ-GT ug alang sa γ-GTs gikan sa ubang mga microorganism.Gisugyot sa datos nga ang pagbugkos sa l-Glu nag-aghat sa pag-order pag-usab sa C-terminal nga ikog sa BlGT nga dako nga subunit ug gitugotan ang pag-ila sa usa ka pungpong sa mga residu sa acid nga posibleng nalangkit sa pag-ila sa usa ka metal nga ion.T ang papel niini nga mga residue sa conformational stability sa BlGT gitun-an pinaagi sa pag-ila sa autoprocessing, enzymatic nga kalihokan, kemikal ug thermal denaturation sa upat ka bag-ong Ala single mutants.Ang mga resulta nagpakita nga ang pag-ilis sa Asp568 sa usa ka Ala makaapekto sa autoprocessing ug structural stability sa protina.