Mga produkto

Ang serine/threonine protein phosphatases gihubit sa daghang pathogenic bacteria isip importanteng mga enzyme nga nalangkit sa phosphorylation-dependent signal transduction pathways ug kanunay nga nalangkit sa virulence niini nga mga organismo.Ang usa ka inspeksyon sa Mycoplasma synoviae genome nagpadayag sa presensya sa usa ka gene (prpC) nga nag-encode sa usa ka putative protein phosphatase sa protina phosphatase 2C (PP2C) subfamily.Dinhi, among gitaho ang usa ka kompleto nga biochemical nga kinaiya sa M. synoviae phosphatase (PrpC) ug ang partikular nga papel sa mga metal ions sa istruktura-function nga relasyon niini nga enzyme.Ang PrpC amino acid sequence analysis nagpadayag nga ang tanan nga residues nga nalambigit sa dinuclear metal center ug ang putative third metal ion-coordinating residues, nga gitipigan sa PP2C phosphatases, anaa sa PrpC.Ang PrpC usa ka monomeric nga protina nga makahimo sa pag-dephosphorylate sa phospho-substrates nga adunay pagsalig sa Mn(2+) ion.Ang pag-analisa sa thermal stability nagpakita sa kalig-on sa enzyme sa malumo nga temperatura ug ang impluwensya sa Mn(2+) ion niini nga kabtangan.Ang pag-analisa sa mass spectrometry nagsugyot nga tulo ka mga metal nga ion ang nagbugkos sa PrpC, ang duha niini adunay usa ka dayag nga kanunay nga adunay taas nga kaangtanan.Ang mutational analysis sa putative third metal-coordinating residues, Asp122 ug Arg164, nagpadayag nga kini nga mga variant nagpakita sa usa ka mahuyang nga pagbugkos sa manganese ions, ug nga ang duha ka mutasyon nakaapekto sa PrpC phosphatase nga kalihokan.Sumala sa kini nga mga resulta, ang PrpC usa ka miyembro nga nagsalig sa metal nga protina nga phosphatase nga adunay gipaayo nga kalig-on sa holo nga porma ug uban ang Asp122, nga posible nga nalambigit sa ikatulo nga site nga nagbugkos sa metal, hinungdanon sa kalihokan sa catalytic.